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Les enzymes
Les enzymes, découvertes à la fin du XIXème siècle par Buchner, sont les catalyseurs du monde vivant. Ces molécules protéiques permettent que les réactions (bio)chimiques qui se font ordinairement en un temps très long en l'absence de catalyseur, soient considérablement accélérées. A titre d'exemple, une réaction qui met une seconde en présence d'une enzyme mettrait 12 jours en son absence, soit une accélération d'une facteur un million.
En cliquant sur l'image ci-dessus, vous pourrez visualiser une image interactive 3D de la molécule d'acétylcholinestérase.
Simplification
De façon extrêmement simplifiée, voici le mécanisme d'action d'une enzyme. Dans cette animation, on voit un substrat, c'est-à-dire la molécule qui va être modifiée, arriver sur l'enzyme. Une fois arrivée à proximité il se produit les phénomènes suivants :
- le substrat se positionne dans la cavité
- l'enzyme le fixe
- la réaction se produit
- le substrat transformé est relâché.
Mécanisme d'action des enzymes
Nous prenons ici l'exemple d'un enzyme dont le mécanisme est parfaitement connu. La fonction de cet enzyme est de former un acide carboxylique à partir d'une fonction amide. Dans le site fonctionnel de l'enzyme, les trois acides aminés qui activent la réaction sont la sérine 195, l'histidine 57 et l'acide aspartique 102.
Le substrat (l'amide) arrive dans le site réactionnel de l'enzyme où il va venir se stabiliser par liaisons hydrogènes. La fonction alcool de la sérine va alors estérifier l'amide. Une molécule d'eau va ensuite hydrolyser l'ester formé entre l'amide initial et la serine de l'enzyme. Un acide carboxylique est libéré.
En cliquant sur l'image, vous pourrez visualiser cette animation avec un petit tableau de commande qui vous permettra de l'étudier à votre goût.
Bibliographie
- Pelmont J. 1996 - Enzymes - EDP, 1039 p.
Les enzymes en synthèse organique
- Jones J.B. 1986 - Enzymes in Organic Synthesis - Tetrahedron, 42, p. 3351-3403.
Cinétique enzymatique
- Gelpi J.L. et coll. 1993 - A Theoretical Approach to the Discrimination and Characterization of the Different Classes of Reversible Inhibitors - J. Chem. Ed., 70, p. 805-816.
- Moe O. et Cornelius R. 1988 - Enzyme Kinetics - J. Chem. Ed., 65, p. 137-141.
Bibliographie expérimentale
- Cralk D.J., Higgins K.A., Kneen M.M., Munro S.L.A. et Waterman K.J. 1991 - Determining the Conformation of a Ligand Bound to an Enzyme. Application of NMR Spectroscopy in Drug Design - J. Chem. Ed., 68, p. 258-261.
