Introduction à la biochimie

Les protéines


Les protéines sont des macromolécules (polypeptides) constituées d'acides a-aminés.

On distingue les holoprotéines ou protéines simples, composées seulement d'acides aminés, l'insuline et les hétéroprotéines dont les chaînes protéiques renferment d'autres corps, généralement des cations métalliques, ce qui est le cas de la  chlorophylle ou de l'hémoglobine.

Les protéines sont des molécules complexes, on distingue quatre niveaux de structure.


ls_pept.gif (1765 octets)Structure primaire

Les protéines sont des constituées d'acides a-aminés. Les acides aminés sont enchaînés les uns aux autres par une liaison dite peptidique.

Cette liaison est une liaison plane due à la délocalisation des électrons entre l'azote de l'amine et l'oxygène du groupement carbonyle.

ls_ppt_d.gif (919 octets)

En plus de la liaison peptidique, peuvent aussi se créer des liaisons ou ponts disulfures entre les molécules de cystéines :

di_sulf_3d.gif (3128 octets)

Cet enchaînement des acides aminés constitué des liaisons peptidiques et des ponts disulfures est appelé structure primaire.


Structure secondaire

Mais les protéines se replient suite à l'existence notamment de liaisons hydrogène. Il existe deux types de repliement ; les hélices a et les feuillets b. Ce premier état de repliement est appelé structure secondaire.

Hélices a Feuillets b

Un problème de repliement est à l'origine des maladies à prions [1].


Structure tertiaire

L'ensemble des hélices a et des feuillets b de la séquence d'acides aminés est appelée structure tertiaire : la structure tertiaire est donc formée par l'agencement des structures secondaires entre elles.

Ci-contre un exemple de structure secondaire.


Structure quaternaire

Certaines protéines sont constituées de plusieurs chaînes polypeptidiques : c'est ce que l'on appelle la structure quaternaire qui correspond à l'agencement de plusieurs sous-unités de la protéine.  

Ci-contre un exemple structure quaternaire de protéine constituée de quatre sous-unités polypeptidiques.


Bibliographie

Prions

  • Zahn R. 2001 - D'un prion à l'autre - Pour la Science, 286, p. 80-85. Sur la structure des protéines de type prion.
  • Eigen M. 2001 - L'énigme des prions - Pour la Science, 286, p. 86-91.
  • Vilette D. 2001 - Des cellules productrices de prions - Pour la Science, 286, p. 92-93.
  • Deslys J.P. 1998 - Les maladies à Prion - Dossier Pour la Science, 19, p. 110-116.
  • Lasmézas C.I. et coll. 1997 - L'agent secret des maladies à Prion - La Recherche, 299 p. 46-53.
  • Prusiner S. 1995 - Les maladies à prion - Pour la Science, 209, p. 42-50.

Recyclage des protéines

  • Goldberg A, Elledge S et Harper W. 2001 - Le recyclage des protéines - Pour la Science, p. 58-63.

Etude des protéines

  • Johnson M. et Keraley G. 2001 - L'effet tunnel et les protéines - Pour la Science, mars, 281, p. 64-69.

Fractionnement des protéines

  • Faure A. 1988 - Le fractionnement des protéines par précipitation - Act. Chim., avril-mai, p. 160-165.
 

© Copyright, Paris 2002, tous droits réservés pour tous pays.