Les protéines
Les protéines sont des macromolécules (polypeptides) constituées d'acides a-aminés.
On distingue les holoprotéines ou protéines simples, composées seulement
d'acides aminés, l'insuline et les hétéroprotéines dont les chaînes
protéiques renferment d'autres corps, généralement des cations métalliques, ce qui est
le cas de la chlorophylle ou de l'hémoglobine.
Les protéines sont des molécules complexes, on distingue quatre niveaux de
structure.
Structure primaire
Les protéines sont des constituées d'acides
a-aminés. Les acides aminés sont enchaînés les uns aux
autres par une liaison dite peptidique.
Cette liaison est une liaison plane due à la délocalisation
des électrons entre l'azote de l'amine et l'oxygène du groupement carbonyle.

En plus de la liaison peptidique, peuvent aussi se créer des liaisons ou ponts
disulfures entre les molécules de cystéines :

Cet enchaînement des acides aminés constitué des liaisons peptidiques et des ponts
disulfures est appelé structure primaire.
Structure secondaire
Mais les protéines se replient suite à l'existence notamment de liaisons hydrogène.
Il existe deux types de repliement ; les hélices a et
les feuillets b. Ce premier état de
repliement est appelé structure secondaire.
Un problème de repliement est à l'origine des maladies à prions [1].
Structure tertiaire
L'ensemble des hélices a et des feuillets b de la séquence d'acides aminés est appelée structure
tertiaire : la structure tertiaire est donc formée par l'agencement des
structures secondaires entre elles.
Ci-contre un exemple de structure secondaire.
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Structure quaternaire
Certaines protéines sont constituées de plusieurs chaînes polypeptidiques : c'est ce
que l'on appelle la structure quaternaire qui correspond à l'agencement
de plusieurs sous-unités de la protéine.
Ci-contre un exemple structure quaternaire de protéine constituée de quatre
sous-unités polypeptidiques.
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Bibliographie
Prions
- Zahn R. 2001 - D'un prion à l'autre - Pour la Science, 286,
p. 80-85. Sur la structure des protéines de type prion.
- Eigen M. 2001 - L'énigme des prions - Pour la Science, 286,
p. 86-91.
- Vilette D. 2001 - Des cellules productrices de prions - Pour
la Science, 286, p. 92-93.
- Deslys J.P. 1998 - Les maladies à Prion - Dossier Pour la Science,
19, p. 110-116.
- Lasmézas C.I. et coll. 1997 - L'agent secret des maladies à Prion - La
Recherche, 299 p. 46-53.
- Prusiner S. 1995 - Les maladies à prion
- Pour la Science, 209, p. 42-50.
Recyclage des protéines
- Goldberg A, Elledge S et Harper W. 2001 - Le recyclage
des protéines - Pour la Science, p. 58-63.
Etude des protéines
- Johnson M. et Keraley G. 2001 - L'effet tunnel et les
protéines - Pour la Science, mars, 281, p. 64-69.
Fractionnement des protéines
- Faure A. 1988 - Le fractionnement des protéines par précipitation - Act.
Chim., avril-mai, p. 160-165.
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